Предохранители Лада Х Рей и реле со схемами блоков и обозначением

ЛадаКомментарии: 0

Кроссовер Лада Х Рей (lada xray) выпускается с 2015 года с кузовом хетчбэк. Годы производства 2016, 2017, 2018, 2019, 2020, 2021 и по настоящее время. Особой популярность пользуется модернизированная версия LADA XRAY Cross. В данной публикации вы найдете описание блоков предохранителей и реле Лада Х Рей. Мы так же покажем места расположения блоков, их фотографии и схемы. Отметим предохранитель отвечающий за прикуриватель.

Назначение предохранителей и их количество в блоках может отличаться от представленного и зависит от года выпуска и уровня электрического оснащения вашего ИКС РЕЙ (Стандарт, Оптима, Топ, Люкс…)

Блок в салоне

Он находится в торце приборной панели, за защитной крышкой.

Фото – схема

Описание предохранителей

За передний прикуриватель отвечает предохранитель номер 33 на 15А, а за дополнительные разъёмы номера 40 и 44.

Обозначение реле

Блок под капотом

Расположен с левой стороны, рядом с аккумулятором, под защитной крышкой.

Фотография

Схема

Назначение

Хотите помочь дополнить материал? Пишите в комментарии.

Предохранители Лада Х-рей, 2015 — 2020

16.12.2020

Содержание

• В моторном отсеке
• В салоне

Большинство цепей питания электрооборудования отечественного хэтчбека защищено предохранителями. Мощные потребители тока подключены через реле. Защитные элементы установлены в монтажных блоках, которые находятся в салоне и подкапотном пространстве.

Рассмотрены схемы ВАЗ Лада Х-рей 1-го поколения 2015, 2016, 2017, 2018, 2019, 2020 года выпуска.

В моторном отсеке

Монтажный блок находится с левой стороны, рядом с АКБ. Он закрыт пластиковой крышкой.

Общий вид.

В салоне

Монтажный блок расположен в торце панели приборов с водительской стороны за пластиковой крышкой.

Пример доступа.

Материалы по теме

FRET и оптический захват выявляют механизмы активации актином силового удара и высвобождения фосфатов в миозине V

1.
Хартман М. А. и Спудич Дж. А. (2012) Краткий обзор суперсемейства миозинов. Дж. Клеточные науки. 125, 1627–1632 гг.
10.1242/jcs.094300
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2.
Heissler S.M. и Sellers JR (2016) Различные темы регуляции миозина. Дж. Мол. биол. 428, 1927–1946 гг.
10.1016/j.jmb.2016.01.022
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3.
Берг Дж. С., Пауэлл Б. К. и Чейни Р. Э. (2001) Перепись тысячелетнего миозина. Мол. биол. Клетка
12, 780–794
10.1091/mbc.12.4.780
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4.
Роберт-Паганин Дж., Пилипенко О., Кикути С., Суини Х.Л. и Ходуссе А. (2020) Генерация силы миозиновыми моторами: структурная перспектива. хим. Откр. 120, 5–35
10.1021/acs.chemrev.9b00264
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5.
Триведи Д. В., Наг С., Спудич А., Руппель К. М. и Спудич Дж. А. (2020) Семейство механоферментов миозина: от механизмов до терапевтических подходов. Анну. Преподобный Биохим. 89, 667–693
10.1146/аннурев-биохим-011520-105234
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6.
Хаксли А.Ф. (2000) Механика и модели миозинового мотора. Филос. Транс. Р. Соц. Лонд. Б биол. науч. 355, 433–440
10.1098/рстб.2000.0584
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7.
Холмс К.С. (1997) Гипотеза качающегося рычага сокращения мышц. Курс. биол. 7, Р112–Р118
10.1016/С0960-9822(06)00051-0
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

8.
Тиска М.Дж. и Уоршоу Д.М. (2002) Мощный ход миозина. Селл Мотил. Цитоскелет
51, 1–15
10.1002/см.10014
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9.
Лимн Р.В. и Тейлор Э.В. (1971) Механизм гидролиза аденозинтрифосфата актомиозином. Биохимия
10, 4617–4624
10.1021/bi00801a004
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10.
Гивз М.А. (2016) АТФазный механизм миозина и актомиозина. Биополимеры
105, 483–491
10.1002/бип.22853
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

11.
Баттерс С. и Вейгель С. (2016)Механика и активация нетрадиционных миозинов. Трафик
17, 860–871
10.1111/тра.12400
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12.
Sun Y. и Goldman Y.E. (2011)Механика рычага процессивных миозинов. Биофиз. Дж. 101, 1–11
10.1016/j.bpj.2011.05.026
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13.
Исии Ю., Исидзима А. и Янагида Т. (2001) Наномолекулярные наноманипуляции с биомолекулами. Тенденции биотехнологии. 19, 211–216
10.1016/С0167-7799(01)01635-3
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14.
Ломбарди В., Пьяццези Г., Рекондити М., Линари М., Люци Л., Стюарт А., Сан Ю. Б., Босеке П., Нараянан Т., Ирвинг Т. и Ирвинг М. (2004) Рентгеновская дифракция изучение механизма сокращения одиночных мышечных волокон. Филос. Транс. Р. Соц. Лонд. Б биол. науч. 359, 1883–1893 гг.
10.1098/рстб.2004.1557
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15.
Stehle R. и Tesi C. (2017) Кинетическая связь высвобождения фосфатов, создания силы и шагов, ограничивающих скорость, в цикле поперечного моста. Дж. Мускул Рез. Селл Мотил. 38, 275–28910.1007/s10974-017-9482-8
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16.
Sweeney HL и Houdusse A. (2010)Структурное и функциональное понимание моторного механизма миозина. Анну. Преподобный Биофиз. 39, 539–557
10.1146/annurev.biophys.050708.133751
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17.
Ллинас П., Изабет Т., Сонг Л., Ропарс В., Зонг Б., Бенисти Х., Сиригу С., Моррис С., Кикути С., Сафер Д., Суини Х.Л. и Ходуссе А. (2015) Как актин инициирует двигательную активность миозина. Дев. Клетка
33, 401–412
10.1016/j.devcel.2015.03.025
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18.
Триведи Д.В., Муретта Дж.М., Свенсон А.М., Дэвис Дж.П., Томас Д.Д. и Йенго С.М. (2015) Прямые измерения координации поворота рычага и каталитического цикла в миозине V. Proc. Натл. акад. науч. США 112, 14593–14598
10.1073/пнас.1517566112
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19.
Муретта Дж. М., Роде Дж. А., Джонсруд Д. О., Корнеа С. и Томас Д. Д. (2015)Прямое обнаружение структурных и биохимических событий в энергетическом ударе миозина в режиме реального времени. проц. Натл. акад. науч. США 112, 14272–14277
10.1073/пнас.1514859112
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20.
Роде Дж. А., Томас Д. Д. и Муретта Дж. М. (2017) Лекарство от сердечной недостаточности изменяет механоэнзимологию сердечного миозинового удара. проц. Натл. акад. науч. США 114, E1796–E1804
10.1073/пнас.1611698114
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21.
Вуди М.С., Винкельманн Д.А., Капитанио М., Остап Э.М. и Гольдман Ю.Э. (2019) Механика одиночных молекул разрешает самые ранние события в генерации силы сердечным миозином. электронная жизнь
8, е49266
10.7554/eLife.49266
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22.
Гюнтер Л.К., Роде Дж.А., Танг В., Уолтон С.Д., Унрат В.К., Триведи Д.В., Муретта Дж.М., Томас Д.Д. и Йенго С. М. (2019)Мутации конвертерного домена в миозине изменяют структурную кинетику и двигательную функцию. Дж. Биол. хим. 294, 1554–1567 гг.
10.1074/jbc.RA118.006128
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23.
Кулл Ф.Дж., Вейл Р.Д. и Флеттерик Р.Дж. (1998) Случай общего предка: моторные белки кинезина и миозина и G-белки. Дж. Мускул Рез. Селл Мотил. 19, 877–886
10.1023/А:1005489907021
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24.
Шимада Т., Сасаки Н., Окура Р. и Суто К. (1997)Аланин-сканирующий мутагенез области переключателя I в сайте АТФазы Dictyostelium discoideum миозина II. Биохимия
36, 14037–14043
10.1021/bi971837i
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25.
Li X.D., Rhodes T.E., Ikebe R., Kambara T., White H.D. и Ikebe M. (1998) Влияние мутаций в сайте связывания γ-фосфата миозина на его двигательную функцию. Дж. Биол. хим. 273, 27404–27411
10.1074/jbc.273.42.27404
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

26.
Форгач Э., Сакамото Т. , Картрайт С., Белкнап Б., Ковач М., Тот Дж., Уэбб М. Р., Селлерс Дж. Р. и Уайт Х. Д. (2009) Мутация Switch 1 S217A превращает миозин V в двигатель с низким коэффициентом заполнения. Дж. Биол. хим. 284, 2138–2149 гг.
10.1074/jbc.M805530200
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27.
Свенсон А.М., Триведи Д.В., Раушер А.А., Ван Ю., Такаги Ю., Палмер Б.М., Малнаси-Чизмадиа А., Дебольд Э.П. и Йенго К.М. (2014)Магний модулирует связывание актина и высвобождение АДФ в миозиновых моторах. Дж. Биол. хим. 289, 23977–23991
10.1074/jbc.M114.562231
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28.
Триведи Д.В., Дэвид С., Джейкобс Д.Дж. и Йенго С.М. (2012) Мутанты Switch II обнаруживают связь между нуклеотид- и актин-связывающими областями в миозине V. Biophys. Дж. 102, 2545–2555.
10.1016/j.bpj.2012.04.025
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29.
Триведи Д.В., Муретта Дж.М., Свенсон А.М., Томас Д.Д. и Йенго С. М. (2013)Магний влияет на двигательную активность миозина V, изменяя ключевые конформационные изменения в механохимическом цикле. Биохимия
52, 4710–4722
10.1021/bi4004364
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30.
Geeves M.A., Perreault-Micale C., and Coluccio L.M. (2000)Кинетический анализ укороченного миозина I млекопитающих предполагает новое событие изомеризации, предшествующее связыванию нуклеотидов. Дж. Биол. хим. 275, 21624–21630
10.1074/jbc.M000342200
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31.
Veigel C., Bartoo M.L., White D.C., Sparrow JC и Molloy J.E. (1998) Жесткость скелетных актомиозиновых поперечных мостиков кролика, определенная с помощью оптического пинцета. Биофиз. Дж. 75, 1424–1438 гг.
10.1016/S0006-3495(98)74061-5
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32.
Нойман К.С. и Блок С.М. (2004) Оптический захват. преподобный наук. Инструм. 75, 2787–2809 гг.
10.1063/1.1785844
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33.
Capitanio M., Canepari M., Maffei M., Beneventi D., Monico C., Vanzi F., Bottinelli R. и Pavone F.S. (2012) Сверхбыстрая спектроскопия силового зажима одиночных молекул выявляет зависимость рабочего хода миозина от нагрузки. Нац. Методы
9, 1013–1019 гг.
10.1038/нмет.2152
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34.
Фишер С., Виндсхюгель Б., Хорак Д., Холмс К. С. и Смит Дж. К. (2005) Структурный механизм восстановительного инсульта в миозиновом молекулярном моторе. проц. Натл. акад. науч. США 102, 6873–6878
10.1073/пнас.0408784102
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35.
Киани Ф. А. и Фишер С. (2016) АТФ-зависимое взаимодействие между локальными и глобальными конформационными изменениями в миозиновом моторе. Цитоскелет (Хобокен)
73, 643–651
10.1002/см.21333
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

36.
Несмелов Ю.Е., Агафонов Р.В., Неграшов И.В., Блейкли С.Е., Титус М.А., Томас Д.Д. (2011) Структурная кинетика миозина с помощью переходного FRET с временным разрешением. проц. Натл. акад. науч. США 108, 1891–1896 гг.
10.1073/пнас.1012320108
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37.
Малнаси-Чизмадиа А., Пирсон Д.С., Ковач М., Вулли Р.Дж., Гивз М.А. и Бэгшоу С.Р. (2001) Кинетическое разрешение конформационного перехода и стадии гидролиза АТФ с использованием методов релаксации с Dictyostelium , мутант миозина II, содержащий единственный остаток триптофана. Биохимия
40, 12727–12737
10.1021/bi010963q
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38.
Йенго С.М. и Суини Х.Л. (2004) Функциональная роль петли 2 в миозине V. Биохимия
43, 2605–2612 гг.
10.1021/би035510в
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39.
Джоэл П.Б., Суини Х.Л. и Трибус К.М. (2003) Добавление лизинов к соединению 50/20 кДа миозина усиливает слабое связывание с актином, не влияя на максимальную активность АТФазы. Биохимия
42, 9160–9166
10.1021/bi034415j
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40.
Kintses B., Gyimesi M., Pearson D. S., Geeves MA, Zeng W., Bagshaw C.R. и Málnási-Csizmadia A. (2007)Обратное движение переключателя 1 петли миозина определяет взаимодействие актина. EMBO J. 26, 265–274.
10.1038/sj.emboj.7601482
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41.
Реубольд Т. Ф., Эшенбург С., Беккер А., Кулл Ф. Дж. и Манштейн Д. Дж. (2003) Структурная модель индуцированного актином высвобождения нуклеотидов в миозине. Нац. Структура биол. 10, 826–830
10.1038/нсб987
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42.
Преллер М. и Манштейн Д. Дж. (2013)Структура миозина, аллостерия и механохимия. Состав
21, 1911–1922 гг.
10.1016/ж.стр.2013.09.015
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

43.
Houdusse A. и Sweeney HL (2016) Как миозин создает силу на актиновых филаментах. Тенденции биохим. науч. 41, 989–997
10.1016/j.tibs.2016.09.006
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44.
Сан М., Роуз М.Б., Анантанараянан С.К., Джейкобс Д.Дж. и Йенго С.М. (2008) Характеристика состояния до генерации силы в актомиозиновом цикле поперечного моста. проц. Натл. акад. науч. США 105, 8631–8636
10.1073/пнас.0710793105
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45.
Данциг Дж. А., Голдман Ю. Э., Миллар Н. С., Лактис Дж. и Хомшер Э. (1992) Обратное преобразование поперечного моста, генерирующего силу, путем фотогенерации фосфата в поясничных мышечных волокнах кролика. Дж. Физиол. 451, 247–278
10.1113/jphysiol.1992.sp019163
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46.
Уокер Дж. В., Лу З. и Мосс Р. Л. (1992) Влияние Ca ²⁺ на кинетику высвобождения фосфатов в скелетных мышцах. Дж. Биол. хим. 267, 2459–2466
[PubMed] [Google Scholar]

47.
Дебольд Э. П., Тернер М. А., Стаут Дж. К. и Уолкотт С. (2011) Фосфат увеличивает скорость актиновых филаментов, питаемых миозином, в кислых условиях в анализе подвижности. Являюсь. Дж. Физиол. Регул. интегр. Комп. Физиол. 300, Р1401–Р1408
10.1152/айпрегу.00772.2010
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48.
Деболд Э. П. , Уолкотт С., Вудворд М. и Тернер М. А. (2013) Прямое наблюдение за фосфатом, ингибирующим способность мини-ансамбля молекул миозина генерировать силу. Биофиз. Дж. 105, 2374–2384.
10.1016/j.bpj.2013.090,046
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49.
Каремани М., Мелли Л., Долфи М., Ломбарди В. и Линари М. (2015) Сила и количество миозиновых моторов во время сокращения мышц и сопряжение с высвобождением продуктов гидролиза АТФ. Дж. Физиол. 593, 3313–3332
10.1113/JP270265
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50.
Caremani M., Melli L., Dolfi M., Lombardi V. и Linari M. (2013) Рабочий ход мотора миозина II в мышцах не тесно связан с высвобождением ортофосфата из его активного центра. Дж. Физиол. 591, 5187–5205
10.1113/Жфизиол.2013.257410
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51.
De La Cruz E.M., Wells A.L., Rosenfeld S.S., Ostap E.M. и Sweeney H.L. (1999) Кинетический механизм миозина V. Proc. Натл. акад. науч. США 96, 13726–13731
10.1073/пнас.96.24.13726
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

52.
Мехта А.Д., Рок Р.С., Риф М., Спудич Дж.А., Мусекер М.С. и Чейни Р.Е. (1999) Миозин-V представляет собой процессивный мотор на основе актина. Природа
400, 590–593
10.1038/23072
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53.
Де Ла Круз Э. М. и Остап Э. М. (2004) Связь биохимии и функции в суперсемействе миозина. Курс. мнение Клеточная биол. 16, 61–67
10.1016/j.ceb.2003.11.011
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54.
Йенго С.М., Де ла Круз Э.М., Сафер Д., Остап Э.М. и Суини Х.Л. (2002) Кинетическая характеристика состояний слабого связывания миозина V. Биохимия
41, 8508–8517
10.1021/bi015969u
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

55.
Джоэл П.Б., Трибус К.М. и Суини Х.Л. (2001) Два консервативных лизина в соединении 50/20 кДа миозина необходимы для запуска активации актина. Дж. Биол. хим. 276, 2998–3003 гг.
10.1074/jbc.M006930200
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56.
Варкути Б.Х., Ян З., Кинцес Б., Эрдейи П., Бардос-Надь И., Ковач А.Л., Хари П., Келлермайер М., Веллаи Т. и Малнаси-Чизмадиа А. (2012) Новый сайт связывания актина миозина, необходимого для эффективного сокращения мышц. Нац. Структура Мол. биол. 19, 299–306
10.1038/nsmb.2216
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57.
Мерфи К.Т. и Спудич Дж.А. (2000)Вариабельные поверхностные петли и активность миозина: аксессуары к двигателю. Дж. Мускул Рез. Селл Мотил. 21, 139–151
10.1023/А:1005610007209
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58.
Чалович Дж. М. и Эйзенберг Э. (1982) Ингибирование активности актомиозиновой АТФазы тропонин-тропомиозином без блокирования связывания миозина с актином. Дж. Биол. хим. 257, 2432–2437
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59.
Trybus K.M. и Taylor E.W. (1980) Кинетические исследования кооперативного связывания субфрагмента 1 с регулируемым актином. проц. Натл. акад. науч. США 77, 7209–7213
10.1073/пнас.77.12.7209
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60.
McKillop D.F. и Geeves M.A. (1991) Регуляция взаимодействия субфрагмента актомиозина 1 с помощью тропонина/тропомиозина: свидетельство контроля специфической изомеризации между двумя состояниями субфрагмента актомиозина 1. Биохим. Дж. 279, 711–718
10.1042/bj2790711
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

61.
Уайт Х.Д., Белкнап Б. и Уэбб М.Р. (1997) Кинетика стадий расщепления нуклеозидтрифосфата и высвобождения фосфата ассоциированным скелетным актомиозином кролика, измеренная с использованием нового флуоресцентного зонда для фосфата. Биохимия
36, 11828–11836
10.1021/bi970540h
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62.
Парди Дж. Д. и Спудич Дж. А. (1982) Очистка мышечного актина. Методы Энзимол. 85, 164–181
10.1016/0076-6879(82)85020-9
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63.
Criddle A.H., Geeves M.A. и Jeffries T. (1985) Использование актина, меченного N -(1-пиренил)иодацетамидом, для изучения взаимодействия актина с субфрагментами миозина и тропонином/тропомиозином. Биохим. Дж. 232, 343–349.
10.1042/bj2320343
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

64.
Де Ла Круз Э.М. и Остап Э.М. (2009)Кинетический и равновесный анализ АТФазы миозина. Методы Энзимол. 455, 157–192
10.1016/С0076-6879(08)04206-7
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

65.
Муретта Дж. М., Петерсен К. Дж. и Томас Д. Д. (2013) Прямое обнаружение актин-активируемого силового удара в режиме реального времени в каталитическом домене миозина. проц. Натл. акад. науч. США 110, 7211–7216
10.1073/пнас.1222257110
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66.
Унгер М. и Деболд Э. П. (2019) Ацидоз снижает чувствительность тонких филаментов к Ca ²⁺ , предотвращая первое взаимодействие актомиозина. Являюсь. Дж. Физиол. Клеточная физиол. 317, С714–С718
10.1152/ajpcell.00196.2019
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

67.
Смит Д. А., Штеффен В., Симмонс Р. М. и Слип Дж. (2001) Методы скрытого Маркова для анализа данных смещения одиночной молекулы актомиозина: метод скрытого Маркова дисперсии. Биофиз. Дж. 81, 2795–2816.
10.1016/S0006-3495(01)75922-Х
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

68.
Босанг Дж. Ф., Голдман Ю. Э. и Нельсон П. К. (2011) Анализ точки перехода для экспериментов по флуоресцентной микроскопии с поляризованным полным внутренним отражением одной молекулы. Методы Энзимол. 487, 431–463
10.1016/В978-0-12-381270-4.00015-9
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

69.
Вейгель С., Моллой Дж. Э., Шмитц С. и Кендрик-Джонс Дж. (2003) Зависимая от нагрузки кинетика производства силы миозином гладких мышц, измеренная с помощью оптического пинцета. Нац. Клеточная биол. 5, 980–986
10.1038/ncb1060
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

70.
Виссер И. и Спекенбринк М. (2010) depmixS4: пакет R для скрытых марковских моделей. Дж. Стат. ПО 36, 1–21
10.18637/jss.v036.i07 [CrossRef] [Академия Google]

Разработка структурных ингибиторов и перепрофилирование клинических препаратов для воздействия на протеазы SARS-CoV-2 | Биохимическое общество Transactions

Skip Nav Destination

Обзорная статья|
11 января 2021 г.

Ануп Нараянан;

Шей А. Тонер;

Джойс Хосе

Biochem Soc Trans (2022) 50 (1): 151–165.

https://doi.org/10.1042/BST20211180

История статьи

Получено:

14 октября 2021 г.

Пересмотр получено:

15 декабря 2021 г.

Принято:

16 декабря 2021 г.

• Взгляды

  • Содержание артикула
  • Рисунки и таблицы
  • Видео
  • Аудио
  • Дополнительные данные
  • Экспертная оценка

• Делиться

  • Фейсбук
  • Твиттер
  • LinkedIn
  • Электронная почта

• 
  Иконка Цитировать
  
  Цитировать

• Получить разрешения

Citation

Ануп Нараянан, Шей А. Тонер, Джойс Хосе; Разработка ингибиторов на основе структуры и перепрофилирование клинических препаратов для воздействия на протеазы SARS-CoV-2. Biochem Soc Trans 28 февраля 2022 г.; 50 (1): 151–165. doi: https://doi.org/10.1042/BST20211180

Скачать файл цитаты:

• Рис (Зотеро)
• Менеджер ссылок
• EasyBib
• Подставки для книг
• Менделей
• Бумаги
• Конечная примечание
• РефВоркс
• Бибтекс

панель инструментов поиска

Расширенный поиск

SARS-CoV-2, коронавирус, ответственный за текущую пандемию COVID-19, кодирует две протеазы, 3CL ^pro и PL ^pro , две основные цели противовирусных исследований. Здесь мы представляем обзор структур и функций 3CL ^pro и PL ^pro и изучаем стратегии разработки лекарств на основе структуры и повторного использования лекарств против этих протеаз.